Dos proteínas hacen que un interruptor molecular sea reversible

Esta técnica produjo el aislamiento de casi 27.000 variaciones híbridas de las dos proteínas fusionadas. Se identificó un aislado (RG13) en el cual su actividad de hidrólisis por la β-lactamasa se inhibía en la ausencia de maltosa pero se aumentaba 25 veces en su presencia. Cuando se retiraba la maltosa, la actividad catalítica de RG13 volvía a los niveles vistos antes de la adición de maltosa, mostrando que el fenómeno era reversible. Estos hallazgos fueron publicados en la edición de Noviembre de la revista "Chemistry & Biology”.

El autor principal, el Dr. Marc Ostermeier, profesor asistente de ingeniería química y biomolecular en la Universidad Johns Hopkins, dijo: "Con esta nueva técnica, hemos producido un interruptor molecular que es 10 veces más efectivo. Cuando introducimos este interruptor en las bacterias las transformamos en un sensor en actividad. Hemos probado que podemos hacer interruptores moleculares efectivos. Ahora, queremos usar esta idea para crear dispositivos más interesantes y más útiles”.



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Johns Hopkins University