Anuncian estructura clave de proteína del virus del Ebola

Esta proteína juega varios papeles en el metabolismo viral, actuando como un componente del complejo de polimerasa de ARN viral, un factor de montaje viral y un inhibidor de la producción de interferón por parte del huésped. La mutación de residuos básicos seleccionados dentro la porción C-terminal de VP35 elimina su capacidad de unir el ARN de cadena doble (dsARN), afecta el antagonismo del VP35 mediado por el IFN, y detiene el crecimiento del virus in vitro e in vivo.

Los resultados publicados en la edición en línea del 2 de enero de 2009 de la revista Proceedings of the [U.S.] National Academy of Sciences (PNAS), revelaron que con una resolución de 1,4 Angstroms VP35 formaba un doblez único. En este doblez residen dos grupos de residuos básicos, uno de los cuales es importante para las uniones del dsARN. El grupo de unión dsARN se centró en Arg-312 (arginina-312), un residuo muy conservado necesario para la inhibición del IFN, La mutación de los residuos dentro de este grupo cambiaba significativamente el potencial electrostático superficial y disminuía la actividad de unión del dsARN.

"Usualmente, cuando los virus infectan las células, el sistema inmune del huésped puede combatir, y eventualmente, eliminar el virus. Pero con las infecciones por Ebola, la capacidad del huésped de montar una defensa se pierde”, dijo el autor principal, Dr. Gaya Amarasinghe, profesor asistente de bioquímica, biofísica y biología molecular en la Universidad del Estado de Iowa. "El siguiente  paso es usar la estructura para identificar y diseñar drogas que se unan potencialmente con VP35. Sin VP35 funcional, el virus del Ebola no se puede replicar y no es infeccioso”.

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Iowa State