Visión molecular de la proteína angiogénica

Científicos del Hospital General de Massachusetts (Boston, EUA) lograron descifrar la estructura de alfa V beta 3, cuando interactúa con un péptido cíclico. El grupo de investigación encontró que la integrina alfa V beta 3, cambia de forma cuando se une a su ligando, permitiéndole que mande señales químicas que le dan instrucciones a las células tumorales para crecer y diseminarse.

"Al conocer las interacciones moleculares complicadas entre este receptor y su ligando, estamos en una posición para diseñar inhibidores que bloqueen esta interacción y, por lo tanto, prevenir o impedir la angiogénesis y la progresión tumoral”, dice M. Amin Arnaout, M.D., autor principal.

Hay otros 23 receptores de integrina en los humanos y algunos de ellos juegan un papel importante en otras enfermedades como la osteoporosis, la apoplejía, el ataque cardíaco, la diabetes, la nefritis y la artritis reumatoide. Todos tienen bases estructurales similares y todos se unen a sus ligandos proteicos de la misma manera. "Al agarrar una integrina en el momento de unirse a su ligando, podremos ofrecer maneras nuevas de desarrollar drogas para otras enfermedades debilitantes, además del cáncer”, dice Arnaout.




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