Los virus del herpes sabotean el complejo de histocompatibilidad

El estudio fue publicado en la edición de enero 2003, de "Immunity”.

Investigadores de la Escuela de Medicina de la Universidad de Washington (St. Louis, MO, EUA), encontraron que la proteína viral, mK3, actuaba como una molécula pseudo-chaperona durante el ensamblaje de las moléculas del CMH clase I, por el complejo TAP/tapasina.

La tapasina es una glicoproteína transmembranosa localizada en el retículo endoplasmático, que juega un papel importante en el ensamblaje y el proceso de unión de péptidos de la molécula del CMH clase I. La tapasina es una subunidad del complejo proteico, que consiste de un transportador asociado con el procesador de antígenos (TAP), del CMH, clase I, y la molécula chaperona calreticulina. La tapasina se une a la TAP1 y a la beta-2 microglobulina (después de que la beta-2, se ha unido a la cadena alfa del CMH I), actuando de esta manera como un puente entre la molécula CMH I y el complejo TAP1/2.

La proteína viral mK3 se une al complejo TAP/tapasina como una molécula pseudo chaperona y marca la molécula del CMH I con ubiquitina, la cual la señala para ser destruida por los proteasomas celulares. La destrucción de la molécula del CMH previene que el sistema inmune reconozca al virus del herpes.

"Estos hallazgos no solo suministran un entendimiento mejor de las infecciones virales”, explicó el autor principal el Dr. Ted H.Hansen, profesor de genética en la Escuela de Medicina de la Universidad Washington. "También ofrecen visiones novedosas de los procesos celulares básicos del sistema inmune”.





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Washington University School of Medicine